EGFR与配体结合后可发生同源或异源二聚体化，导致其胞内段受体酪氨酸激酶发生自身磷酸化，主要通过ERK、Akt和JNK通路传导活化信号。当其异常活化或降解抑制时，可导致包括肿瘤在内的多种疾病发生。有研究证明，许多人类肿瘤中均过表达EGFR，且EGFR的表达水平与治疗反应不佳、疾病恶化及存活率低相关。 细丝蛋白Aselleck化学（Filamin A，FLNa）是第一个在非肌细胞中被发现的肌动蛋白结合蛋白。其可形成同源二聚体，与肌动蛋白交联构成动态三维立体结构。FLNa作为脚手架可锚定90余种伴侣分子，其中包括多种细胞膜受体，调控诸如细胞形状、细胞移动、胞内转运等多种细胞功能和生理过程。最近研究发现，肿瘤发生不没有仅与EGFR持续活化、蛋白降解抑制有关，并且与FLNa构成的复杂信号转导网络有关，可由于FLNa异常表达影响其与伴侣锚定联接，导致肿瘤发生。尽管已证实FLNa与导致恶性肿瘤的信号异常有关，但其具体机制仍有待研究。 我们利用不表达FLNa的人恶性黑色素瘤M2细胞株和经FLNa基因转染M2也许细胞获得的稳定表达FLNa的M2A7细胞进行的实验结果显示，虽然M2细胞EGFR蛋白表达量明显高于M2A7细胞，但经EGF刺激后EGFR磷酸化的量却明显少于M2A7细胞。此结果提示，EGFR表达量的多少并不代表其活化程度，可能还有其它因素调控着EGFR的活化，临床上不能仅仅根据EGFR的表达量来评价肿瘤患者的预后，研究调控EGFR活化的新机制具有重要的理论和实用价值。